生物細(xì)胞膜由磷脂雙層和各種完成的重要生物學(xué)功能的蛋白質(zhì)，。

在確保穩(wěn)定的細(xì)胞骨架微絲結(jié)構(gòu)蛋白附著。

細(xì)胞粘附分子，使細(xì)胞相互識別和互動。參與這種蛋白質(zhì)的免疫反應(yīng)，例如。

膜酶產(chǎn)生多種細(xì)胞功能所必需的物質(zhì)。

膜受體蛋白作為細(xì)胞的內(nèi)部和外部環(huán)境之間的連接。

運(yùn)輸?shù)鞍装l(fā)揮重要作用，在維護(hù)離子濃度。這些運(yùn)輸?shù)鞍子袃煞N形式：載體蛋白和通道蛋白。

主要categoriesMembrane蛋白質(zhì)可以分為幾類：[1]

整合膜蛋白永久地綁定到脂質(zhì)雙層

外圍膜，暫時(shí)與脂質(zhì)雙層或與整合膜蛋白相關(guān)蛋白

脂錨定蛋白通過lipidated氨基酸殘基的脂質(zhì)雙層約束約束

此外，成孔毒素和許多抗菌肽是水溶性的分子，但經(jīng)過后，與脂雙層的構(gòu)象轉(zhuǎn)變，并成為可逆或不可逆的膜相關(guān)。

略有不同的分類來劃分所有的膜蛋白的組成和amphitropic [2] amphitropic蛋白質(zhì)中可以存在兩種可供選擇的國家：水溶性和脂質(zhì)雙層約束。 amphitropic蛋白質(zhì)類包括水溶性通道形成的多肽毒素與膜關(guān)聯(lián)不可逆轉(zhuǎn)的，但不包括與其他膜蛋白相互作用，而外圍的蛋白質(zhì)比脂質(zhì)雙層。

積分膜proteinsIntegral膜蛋白被固定在膜上。它們可以被定義為那些需要清潔劑（如SDS或Triton X - 100的）或其他一些非極性溶劑流離失所的蛋白質(zhì)。他們根據(jù)其雙層的關(guān)系，可分為：

積分多面體的蛋白質(zhì)，也被稱為“跨膜蛋白”的蛋白質(zhì)被固定（至少一次）穿過細(xì)胞膜的脂質(zhì)膜和跨度?？缒^(qū)的蛋白質(zhì)無論是β-桶或α-螺旋。生物膜的所有類型，包括外膜中的α-螺旋域。只有在革蘭陰性菌，富含脂質(zhì)的一些革蘭氏陽性菌細(xì)胞壁，線粒體和葉綠體外膜的外膜的β-桶被發(fā)現(xiàn)。

積分monotopic蛋白只有一方是永久連接的脂質(zhì)膜，不跨越膜的蛋白質(zhì)。

外設(shè)膜proteinsPeripheral暫時(shí)附加的膜蛋白疏水，靜電，以及其他非共價(jià)相互作用的結(jié)合脂雙層或不可或缺的蛋白質(zhì)。外圍的蛋白質(zhì)，游離與極性試劑，如與高pH值或高鹽的濃度的解決方案，下面的治療。

可積分和周邊的蛋白質(zhì)翻譯后修飾，添加脂肪酸或異戊烯鏈，或GPI（糖基化），這可能是掛靠在脂質(zhì)雙層。

多肽toxinsMain文章：成孔毒素

如colicins或溶血素，并參與在細(xì)胞凋亡的某些蛋白質(zhì)，多肽毒素，有時(shí)被認(rèn)為是一個(gè)單獨(dú)的類別。這些蛋白質(zhì)是水溶性的，但可以聚合和關(guān)聯(lián)脂質(zhì)雙分子層，并形成α-螺旋或β-桶跨膜通道不可逆轉(zhuǎn)。

細(xì)胞內(nèi)localizationProteins是專門針對生物膜的許多不同的類型[3]

膜蛋白ComplexesMembrane的蛋白質(zhì)，通常作為復(fù)合體的功能。這些配合物對細(xì)胞功能至關(guān)重要。了解如何組裝這些復(fù)合物，降解，其成分是至關(guān)重要的，以了解他們的功能和調(diào)節(jié)。再次發(fā)生在最近的文獻(xiàn)中的思想：膜蛋白復(fù)合物的組裝在一種有序的方式，防止不利的相互作用伴侶援助大會，蛋白和膜蛋白可以在現(xiàn)有的復(fù)合物互換。膜蛋白復(fù)合物的組裝，通過有序的中間體大會。例如，膜嵌入簡單的四個(gè)亞基復(fù)雜，大腸桿菌細(xì)胞色素BO3，是通過兩個(gè)中間復(fù)合物的組裝。這表明線性組織大會途徑。雖然其他亞基之間的相互作用，可能導(dǎo)致許多中間體的形成，它們不會發(fā)生。有序組裝細(xì)胞的保護(hù)，防止有害中間體。伴侶的互動與指導(dǎo)他們組裝的膜蛋白。它們有助于防止死胡同和有毒中間體的大會，以及不必要的聚合。大會通過伴侶可以通過可能防止破壞性的相互作用，也可能會導(dǎo)致出現(xiàn)不活躍中間體。膜蛋白復(fù)合物是不固定的實(shí)體。雖然這個(gè)過程被稱為動態(tài)交換，交換膜蛋白和exsitisting蛋白復(fù)合物。這已修復(fù)機(jī)制和調(diào)控的影響。 [4]

膜蛋白膜蛋白StructuresThe的結(jié)構(gòu)是穩(wěn)定的弱相互作用和額外的相互作用與溶環(huán)境的影響。環(huán)境對膜蛋白結(jié)構(gòu)的影響是特別重要的意義。盡管顯著膜蛋白的功能的重要性，結(jié)構(gòu)生物學(xué)，特別是已具有挑戰(zhàn)性，因?yàn)榇_定膜蛋白結(jié)構(gòu)的低。完整的膜蛋白是在異構(gòu)環(huán)境中，對現(xiàn)有的結(jié)構(gòu)方法的主要障礙。

許多成功的膜蛋白結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)是通過X射線晶體學(xué)是非常大的模仿環(huán)境與膜的相互作用，可以預(yù)期內(nèi)的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的比較小的結(jié)構(gòu)。小域膜模仿環(huán)境的影響特別敏感，可能導(dǎo)致非母語的結(jié)構(gòu)。幸運(yùn)的是，許多樣品制備結(jié)晶和解決方案核磁共振可以選擇的條件。所有的膜蛋白的結(jié)構(gòu)生物學(xué)，應(yīng)仔細(xì)推敲，通過組合結(jié)構(gòu)的方法，它應(yīng)該可以實(shí)現(xiàn)本機(jī)的功能狀態(tài)的了解膜蛋白結(jié)構(gòu)[5]。